Ortho GLUTENZYM

Ortho GLUTENZYM

INGREDIENTES Ortho GLUTENZYM (Por una cápsula). 

– Proteasa 4.5 – 30.000 unidades HUT.

– Dipeptidil Peptidasa IV (DPP-IV) – 500 unidades DPPU.

– Aminopeptidasa – 8,5 unidades APU.

– Excipientes.

 

PRESENTACIÓN:

Envase de 90 cápsulas de HPMC vegetal (6 blisteres con 15 cápsulas cada uno).

 

LIBRE DE: 

Soja, trigo, caseína, gluten, leche, huevo, levadura, gelatina, aromas, colorantes, frutos secos o pescado.

 

POSOLOGIA:

DOS cápsulas al día (0-1-1) durante las comidas o según prescripción médica.

 

Registro: NUT/AS 257/108

 

– Nuestro producto Ortho GLUTENZYM es un COMPLEMENTO ALIMENTARIO y no sustituye un régimen alimenticio variado.

– Conservar en su envase original, en ambiente seco y a temperatura ambiente.

– Mantenerlo fuera del alcance de los niños.

– Sin agentes conservantes, colorantes, aromas artificiales, gluten o lactosa.

– Se recomienda ajustarse al máximo al CDR indicado por el fabricante.

Descripción

ENZIMAS POTEOLITÍCOS / DPP IV

Los enzimas proteolíticos son aquellos que catalizan la ruptura hidrolítica de los enlaces peptídicos. Se clasifican en dos grandes grupos atendiendo al substrato sobre el que actúen:

 

•Proteinasas:

Hidrolizan proteínas, estructuras formadas por un gran número de aminoácidos, (normalmente superior a 100 unidades). Se dividen en exoproteasas y endoproteasas dependiendo de si su acción hidrolítica la llevan a cabo en los terminales aminoaciditos de la proteína o en el interior de la cadena proteica, respectivamente. La gran mayoría de las proteasas son endoproteasas.

 

•Peptidasas: 

Actúan sobre péptidos, estructuras formadas por un menor número de aminoácidos (normalmente inferior a 100 unidades).

También se dividen en exopeptidasas y endopeptidasas, en función de la situación del enlace que hidrolicen. Dentro del grupo de las exopeptidasas, encontramos las carboxipeptidasas y las aminopeptidasas. Las primeras actuarían sobre la terminación carboxilo, mientras que las segundas lo harían sobre la terminación amino del péptido. Por tanto, además del enlace peptídico, las del primer grupo requieren una carga negativa, mientras que las del segundo grupo la requieren positiva.

 

También se conocen dipeptidasas, adaptadas a la carga en ambos grupos y que, por consiguiente, solo disocian dipéptidos. Así, las exopeptidasas rompen el enlace peptídico del último, o de los últimos 2 ó 3 aminoácidos de las cadena. Si su actuación tiene lugar en el extremo amino terminal se denominan aminopeptidasas, dipeptidil-peptidasas o tripeptidilpeptidasas, respectivamente. Si la hidrólisis sucede en el extremo carboxilo terminal, la enzima sería una carboxipeptidasa o una peptidil-dipeptidasa. El término dipeptidasa hace referencia a exopeptidasas específicas para hidrolizar el enlace peptídico de los dipéptidos.

 

Dipeptidyl peptidasa IV (DPP-IV, EC 3.4.14.5, T-cell activation antigen CD26)

 

Es una glicoproteina transmembrana tipo II, que presenta un extremo amino terminal de tan sólo 6 aminoácidos hacia el citoplasma, un dominio hidrofóbico que la ancla a la membrana y un gran dominio extracelular en el que se halla el centro activo.

Así, se ha descrito que esta enzima está involucrada en la activación e inactivación de un gran número de citoquinas y quimocinas (Havre y cols., 2008) y además de su acción sobre péptidos bioactivos y su papel en el sistema inmune, esta aminopeptidasa tendría especial relevancia en el transporte específico de algunos dipéptidos y tripéptidos (Tiruppathi y cols., 1990)

 

La DPP-IV rompe los dipéptidos que contiene los aminoacidos prolina o alanina del N-terminal de los péptidos. 

 

Esta rara especificidad de substrato es crucial para la regulación funcional de los péptidos bioactivos y su resultado de potencial  señalización. Tras el procesamiento de la DPP-IV, los péptidos pueden ser degradados por proteasas menos específicas.

La DPP-IV es expresada como una enzima plenamente activa, regulada por la expresión génica, trascripción y translación. En el hepatocito el factor nuclear 1U actúa como un factor de trascripción de la DPP-IV en las células epiteliales intestinales y en el hepatocito (Ericsson y cols., 1999) . 

La DPP-IV se expresa en las células epiteliales, fibroblastos y linfocitos, y en varios órganos (músculo cardíaco, músculo esquelético).

La DPP-IV es esencial para la mayoría de las actividades enzimáticas de los tejidos.

 

Se supone que la DPP-IV circulante, inactiva péptidos bioactivos circulantes protegiendo al organismo frente a sus efectos sistémicos inapropiados (Lambeir, 2003; Gorrell, 2005).

 

– LAS OPINIONES AQUÍ PRESENTADAS SOLO TIENEN FINES INFORMATIVOS.

– NO REEMPLAZAN NINGÚN TRATAMIENTO NI CONSEJO MEDICO.

– SIEMPRE SE DEBE CONSULTAR A UN PROFESIONAL DE LA SALUD.

– NO SE AUTOMEDIQUE.

Información adicional
Peso0.8 kg
Dimensiones90 x 80 x 30 cm
Propiedades

,

Productos A-Z

Nutrientes / Ingredientes

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